El mejor conocido de estos motores proteicos es la miosina, cuyos movimientos dirigidos a lo largo de filamentos de actina generan movimientos intracelulares y contracción muscular.
Las estructuras tridimensionales de la miosina (y de la actina) se han determinado mediante análisis de cristalografía de rayos X, lo cual nos permite vislumbrar el mecanismo interno de un motor biológico. Las estructuras del dominio de la cabeza de la miosina sugieren de qué forma la hidrólisis de ATP se puede acoplar a la generación de fuerza. Se cree que la unión y la hidrólisis de ATP generan una serie de cambios de conformación ordenados que desplazan la punta de la cabeza unos 5 nanómetros. Este movimiento, acoplado a la formación y rotura de interacciones con la actina, repitiéndose en cada ciclo de hidrólisis de ATP, propulsa la molécula unidireccionalmente a lo largo del filamento de actina. Así en la miosina, como proteínas EF-Tu, una pequeña perturbación del lugar de la unión del nucléotido, a través de transiciones alostéricas que aumentan el efecto, generan movimientos proteicos ordenados mucho más acusados que están en la base de la biología molecular.